Interaktionen von PII-Signaltransduktionsproteinen im Stickstoffmetabolismus der Organismen Bacillus subtilis und Synechococcus elongatus
dc.contributor.author | Heinrich, Annette | |
dc.date.accessioned | 2023-03-03T14:41:08Z | |
dc.date.available | 2005-11-03T11:54:26Z | |
dc.date.available | 2023-03-03T14:41:08Z | |
dc.date.issued | 2005 | |
dc.description.abstract | 1. Bacillus subtilisDie vorliegende Arbeit hatte zum Ziel, das GlnK-Homolog aus B. subtilis zu charakterisieren und potentielle regulatorische Systeme aufzudecken. Das PII-Homolog besitzt eine trimere Form und bindet ATP. Die Gegenwart von Mg2+ und alpha-Ketoglutarat wirkt sich auf die ATP-Bindung aus. Immunoblot-Analysen zeigen, dass GlnK partiell an die Membran gebunden ist. ATP führt zu einem Ablösen des GlnK von der Membran. GlnK interagiert mit dem eigenen Transkriptionsaktivator TnrA. MALDI-TOF Analysen und Co-Immunopräzipitationen bestätigen diese Interaktion. TnrA ist vollständig mit dem Membran-gebundenem GlnK assoziiert. Fehlt GlnK in der Membranfraktion, liegt TnrA löslich vor. Der ATP- und alpha-Ketoglutarat-Spiegel regulieren die Membranassoziation und die Bindung von TnrA durch das B. subtilis GlnK. TnrA interagiert mit der Glutamin-Synthetase in Gegenwart und Abwesenheit von GS-Feedback-Inhibitoren. Die Glutamin-Synthetase wird durch die Interaktion mit TnrA in ihrer Aktivität gehemmt. 2. Synechococcus elongatusIn dieser Arbeit konnte ein weiterer neuer Rezeptor für die PII-Signaltransduktionsproteine beschrieben werden. Dieser Rezeptor des PII-Proteins GlnB aus S. elongatus ist das Enzym N-Acetylglutamat-Kinase, das Schlüsselenzym der zyklischen Argininsynthese. ArgB wurde aufgereinigt und zur Produktion von Antikörpern verwendet. Durch Gelfiltrationsexperimente konnte eine multimere Struktur (Tetramer bzw. Hexamer) der NAG-Kinase bestimmt werden. Der NAG-Kinase-PII-Komplex wird aus einem NAG-Kinase Multimer und einem PII-Protein gebildet. PII steigert die NAG-Kinase-Aktivität um ein Zehnfaches. Die Interaktion basiert auf dem T-loop des PII-Proteins und kommt nur zustande, wenn PII unphosphoryliert vorliegt. Die NAG-Kinase unterliegt der Feedback-Hemmung durch Arginin, wobei diese Hemmung durch die Komplexbildung stark gesenkt wird. | de_DE |
dc.identifier.isbn | 3-89687-074-2 | |
dc.identifier.uri | http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hebis:26-opus-24442 | |
dc.identifier.uri | https://jlupub.ub.uni-giessen.de//handle/jlupub/10634 | |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.22029/jlupub-10017 | |
dc.language.iso | de_DE | de_DE |
dc.rights | In Copyright | * |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/page/InC/1.0/ | * |
dc.subject.ddc | ddc:570 | de_DE |
dc.title | Interaktionen von PII-Signaltransduktionsproteinen im Stickstoffmetabolismus der Organismen Bacillus subtilis und Synechococcus elongatus | de_DE |
dc.type | doctoralThesis | de_DE |
dcterms.dateAccepted | 2005-10-11 | |
local.affiliation | FB 08 - Biologie und Chemie | de_DE |
local.opus.fachgebiet | Biologie | de_DE |
local.opus.id | 2444 | |
local.opus.institute | Institut für Mikro- und Molekularbiologie | de_DE |
local.source.freetext | Wettenberg : VVB Laufersweiler 2005 | de_DE |
thesis.level | thesis.doctoral | de_DE |
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