In vielen Bakterien spielt das RNA-Chaperon Hfq eine wichtige Rolle für die posttran-skriptionelle Regulation der Genexpression durch kleine nicht-kodierende RNAs. Cyanobakterielle Hfq-Homologe bilden eine besondere Unterfamilie, die zwar struktu-rell konserviert ist, aber RNA-Bindestellen mit divergierenden Eigenschaften aufweist. In Synechocystis sp. PCC6803 führt die Inaktivierung von hfq (ssr3341) zu einer Reduk-tion einer kleinen Zahl von RNAs und zu einem Defekt der Biogenese der Type IV Pili, die essentiell für die phototaktische Motilität sind. In dieser Arbeit wurden die Eigen-schaften und die subzelluläre Lokalisation von Hfq, sowie deren Auswirkungen auf die differentielle Transkriptakkumulation und das phototaktische Verhalten in diesem Modellorganismus untersucht.Eine Transkriptom-weite Microarray-Analyse zeigte, dass neben den bekannten mRNAs zwei kleine nicht-kodierende RNAs und zwei der drei CRISPR/cas-Systeme Hfq-abhängig herunterreguliert werden. Weiterhin konnte durch Mutationsstudien demonstriert werden, dass konservierte Aminosäuren auf der proximalen Oberfläche des Hfq-Hexamers, nicht aber die strukturell konservierten RNA-Bindestellen für die Funktion von Hfq essentiell sind. Während eine RNA-Bindung nicht wahrscheinlich ist, bestätigten eine Co-Immunopräzipitation und Hefe-Zwei-Hybrid-Experimente, dass Hfq mit der Sekretions-ATPase PilB1, dem Motorprotein der Typ IV Pilus Assemblie-rung, interagiert. Fluoreszenzmikroskopische Aufnahmen belegten, dass Hfq in Abhän-gigkeit von PilB1 an der Cytoplasmamembran lokalisiert ist. Gleichfalls führte die Inak-tivierung von pilB1 und pilC zu einem Verlust der Hfq-abhängigen Transkriptakkumu-lation. Demzufolge muss davon ausgegangen werden, dass die Lokalisation des Hfq-PilB1-Komplexes an die Pilusbasis essentiell für die Motilität und RNA-Akkumulation ist. Zusammengenommen deuten die Ergebnisse darauf hin, dass Hfq die Aktivität der PilB Sekretions-ATPasen in Cyanobakterien durch einen evolutionär konservierten Mechanismus auf Ebene der Protein-Protein-Interaktion reguliert.
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