Der aktive Transport von Di- und Tripeptiden sowie Peptidpharmaka wird in der Bürstensaummembran des Dünndarms und im proximalen Tubulus der Niere durch H+-gekoppelte Peptidtransporter vermittelt. Obwohl sich der intestinale Peptidtransporter (PepT1) und der renale Peptidtransporter (PepT2) funktionell und strukturell sehr ähnlich sind, unterscheiden sie sich hinsichtlich ihrer transportkinetischen Eigenschaften, wie z.B. in der Substrataffinität und der pH- bzw. membranpotential-abhängigen Transportaktivität.
Durch die erfolgreiche Klonierung der beiden Oligopeptidtransporter PepT1 und PepT2 war der Grundstein gelegt, um die Peptidtransporter mit Hilfe molekularbiologischer Methoden zu identifizieren, zu charakterisieren und sie in ihren Ursprungsgeweben, sowie in peripheren Geweben und auf Zellebene zu lokalisieren.
In dieser Arbeit konnte der Peptidtransporter PepT2 in einer Reihe von Geweben mit einer diskreten Verteilung auf spezialisierte Zellen nachgewiesen werden. Interessante Befunde sind hierbei die Lokalisation des Transporters ausschließlich in Neuronen des Zentralnervensystems sowie in peripheren Nerven; das Vorkommen von PepT2 in Gallengangsepithelien der Leber, in a-Zellen des Pankreas und in den Epithelien der Milchausführungsgänge der laktierenden Mamma. Außerdem konnte die renale Isoform der Peptidtransporter im Bronchusepithel der Lunge, in immunokompetenten Zellen des Gastrointestinaltrakts, im Herzen, in Spermien und in der Plazenta lokalisiert werden. Teilweise konnte in diesen Geweben durch Aufnahmeexperimente der Transport ausgewählter Substrate exemplarisch demonstriert werden.
Mit diesen neuen Ergebnissen zur zellspezifischen Expression von PepT2 eröffnet sich ein weites Feld weiterführender Studien zur nutritiven Bedeutung und pharmakologischen Relevanz des Peptidtransporters PepT2, sowie die Möglichkeit einer umschreibenden Charakterisierung der Physiologie eines sowohl im Pflanzen- als auch im Tierreich weit verbreiteten Transportproteins.
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