In Gerste kann durch Protonenstress eine Papillen-vermittelte Resistenz gegenüber Gerstenmehltau (Blumeria graminis f. sp. hordei) induziert werden. In dieser Arbeit wurden Komponenten des Mechanismus der Induzierten Resistenz im Xylemexsudat, dem vermutlichen Signalweg zwischen Wurzel und Spross, untersucht.
Durch Zweidimensionale Gelelektrophorese des Xylemexsudates konnten 450 Proteinspots aufgetrennt werden. Davon wurden 67 differentiell regulierte Proteinspots mittels MALDI-TOF identifiziert und in die hypothetischen Funktionseinheiten Pathogenabwehr, Komponenten der Signaltransduktion, Zellwandmetabolismus und Zucker- bzw. Stickstoffmetabolismus eingeordnet.
Ein Vergleich mit dem Proteinmuster von Gerstenpflanzen, in denen durch Salzstress eine Pathogenresistenz induziert wurde, wurde durchgeführt, um Proteinspots der allgemeinen Stressantwort von denen spezifisch an der Induzierten Resistenz beteiligten unterscheiden zu können. Die sehr ähnlichen Proteinmuster der 2D-Gele und identisch regulierte Proteine lassen auf eine ähnliche Signaltransduktion mit gemeinsamen Knotenpunkten schließen, die entweder der allgemeinen Stressantwort zuzurechnen ist oder gemeinsame resistenzinduzierende Faktoren darstellen.
Von den im Xylemexsudat identifizierten Proteinspots wurden fünf Protein näher charakterisiert. Das translational kontrollierte Tumorprotein (TCTP) zeigte eine Induktion durch Protonenstress und besitzt eine Funktion beim Schutz der Zellen vor Stress. Bei der Induzierten Resistenz der Gerste könnte dieses antiapoptotische Protein an der Unterdrückung der HR bei der Papillen-vermittelten Resistenz beteiligt sein. Die Cinnamyl-Alkohol-Dehydrogenase (CAD) wurde ebenfalls durch Protonenstress in der Transkriptmenge und auf der Proteinebene stark induziert. Die Beteiligung der CAD an der Resistenz wird vermutlich durch eine Modulation des Ligningehaltes und dessen Zusammensetzung in den Zellwänden und den Papillen erreicht. Die eigentlich an der Glykolyse beteiligte Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) zeigte unter Protonenstress zwar eine konstante Transkriptmenge dafür aber eine starke Regulation auf der Proteinebene. Seine mögliche extrazelluläre Funktion liegt in der Verknüpfung der glycolytischen Signalwege. Aus den Klassen der PR-Proteine konnte ein PR1-Protein und mehrere Proteine der 2. Klasse (Glucanasen) identifiziert werden. Die Glucanasen sind als Bestandteile der pflanzlichen Pathogenabwehr und für die Freisetzung von Elizitoren aus der Zellwand bekannt. Das identifizierten PR1-1 Protein besitzt eine bisher noch unbekannte Funktion und zeigt eine koordinierte starke Induktion bei der Transkript- und Proteinmenge unter Protonenstress. Im Rahmen der vorliegenden Arbeit wird PR1-1 als mögliches resistenzinduzierendes Signal bei der Wurzel-Spross-Kommunikation gesehen.
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