Für das Hepatitis B Virus wurden neben der Proteinkinase C noch vier andere potentielle Proteinkinasen (GAPD, CAK, SRPK-1, SRPK-2) beschrieben, die das Capsidprotein phosphorylieren können. Der Zeitpunkt der Phosphorylierungen vor oder nach der Capsidbildung ist jedoch unbekannt. Um die Natur und Funktion der Proteinkinasen zu untersuchen, wurden Versuche mit Isotyp-spezifischen Proteinkinase C Inhibitoren in assemblierten Capsiden durchgeführt. Um eine allgemeine Übertragbarkeit der Ergebnisse zu untersuchen, wurden verschiedene Genotypen des HBV, sowohl aus Patientenplasmen als auch aus Zellkultur, für die Experimente verwendet. Es konnte gezeigt werden, dass unabhängig vom HBV-Genotyp und dem Ursprung der Capside eine Proteinkinase C des Isotyp alpha oder beta verpackt worden war. Inhibitionen dieser PKC Isoformen in der stabil das HBV exprimierenden Zelllinie HepG2.2.15 belegten, dass die PKC-Phosphorylierung essentiell für die Verpackung der Capside in die Hüllproteine ist. Die Analyse der Proteinkinase in Virus-extrahierten Capsiden, die trotz PKC-Inhibition sekretiert worden waren belegte, dass auch diese PKC beinhalteten, also kein Ersetzen von PKC durch eine andere zelluläre Proteinkinase erfolgt. Korrespondierend zur herabgesetzten Virussekretion zeigte sich eine intrazelluläre Akkumulation von Capsiden, die allerdings auch durch eine erhöhte Stabilität der Capside bedingt gewesen sein könnte. Zusammengefasst zeigen die Befunde, dass das HBV Capsidprotein nach dem Capsidassembly spezifisch durch Proteinkinase C wahrscheinlich des Isotyps beta phosphoryliert wird und diese Phosphorylierung essentiel für den hepadnaviralen Lebenszyklus ist. Dessen ungeachtet erscheint es jedoch wahrscheinlich, dass der Capsidprotein-Phosphorylierung durch eine weitere Proteinkinase vor dem Assembly eine wesentliche Bedeutung zukommt, z.B. im Rahmen der Prägenom-Verpackung.
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