PolySia ist ein Homopolymer aus alpha-2,8-verknüpften Sialinsäuren, den Derivaten der N-Acetylneuraminsäure (Neu5Ac), welches erstmals 1982 im Gehirn von Ratten identifiziert wurde. Aufgrund seiner negativen Ladung erhöht PolySia als posttranslationale Modifikation von Glykoproteinen dessen hydrodynamischen Radius, was wiederum den interzellulären Spalt um die Trägerproteine erhöht und Zell-Zell-Kontakte lösen kann. Dieser Effekt wurde erstmals beim Neural Cell Adhesion Molecule nachgewiesen, wodurch die Zellmigration, Zelladhäsion, die Neurogenese und die synaptische Plastizität während der Entwicklung des vertebralen Nervensystems beeinflusst wird. Zu den polysialylierten Glykoproteinen bei Säugetieren zählen zudem die lösliche Form von CD36, die in humaner Milch und der von Mäusen nachgewiesen wurde, die alpha-Untereinheit der Natriumkanäle im Rattenhirn, eine Subfraktion von SynCAM 1 im Mäusehirn, sowie eine polysialylierte Form von NRP-2 auf humanen dendritischen Zellen. Die Synthese von PolySia aus Sialinsäuren erfolgt durch die beiden Sialyltransferasen ST8SiaII und ST8SiaIV. Vorangegangene Versuche durch Herrn Sören Bäumner führten zur Identifikation von PolySia auf bovinen und humanen Spermien. Da zwar die Lokalisation der PolySia auf den Spermien im postakrosomalen Bereich bestimmt werden konnte, das polysialylierte Glykoproteine jedoch unbekannt blieb, war das Ziel dieser Dissertation, diese zunächst auf Rattennebenhoden zu identifizieren und anschliessend mittels humanem Ejakulat zu verifizieren. Die Analyse präzipitierter PolySia aus Rattennebenhoden nach tryptischem Verdau mittels MALDI-TOF-MS(MS) führte zur Identifikation von NCAM und ST8SiaII als polysialylierte Glykoproteine. Damit konnte sowohl erstmals, NCAM im Nebenhoden eines Säugetieres nachgewiesen, als auch Autopolysialylierung von ST8SiaII in vivo beobachtet werden. Massenspektrometrische Untersuchungen der Proben nach PNGaseF-Verdau zeigten, dass PolySia bei der Autopolysialylierung von ST8SiaII an der N-Glykosylierungsstelle von Asn219 sitzt, welche sich zwischen dem sialyltransferase motif L und der Polysialyltransferasen-Domäne (PSTD) befindet.Durch Fluoreszenzfärbungen konnte eine Koloka-lisation von PolySia+NCAM und PolySia+ST8SiaII gezeigt werden. Dabei wurde deutlich, dass das Signal von PolySia dem der Glykoproteine überwog. Auch war nur ein Bruchteil aller Spermien PolySia-positiv. Welche Rolle die polysialylierten Glykoproteine im Ejakulat haben, bedarf jedoch weiterer Studien.
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