In der vorliegenden Arbeit wurde ein mit Phosphocholin (PC) modifiziertes Protein des Humanparasiten S. mansoni erstmalig identifiziert. Aus Vorarbeiten ist bekannt, dass PC-Substituenten immunmodulatorische Eigenschaften zugesprochen werden können. Zum einen handelt es sich hierbei um die Aktivierung der B1-Zellen mit entsprechenden Folgeeffekten, zum anderen wird eine Supression der TNF-alpha-Produktion und der Th1-Antwort beschrieben. Zudem konnte gezeigt werden, dass in Anwesenheit PC-substituierter Proteine der proinflammatorische Effekt, vermittelt durch dentritische Zellen ebenfalls supprimiert wurde. Ferner wurde eine verstärkte Aktivierung der antiinflammotorischen T-Helfer (Th2) Immunatwort mit erniedrigtem IFN-gamma, vermehrter IL 10 Produktion und deutlich erhöhtem IgG4 Antikörperlevel beschrieben.Initial galt es Methoden zur Isolierung und Aufreinigung dieses Proteins auszuarbeiten, wobei sich die Etablierung geeigneter Extraktionsbedingungen zur Proteingewinnung aus dem Adultegelhomogenat zu Anfang als besonders schwierig erwies. Die weitaus größte Proteinmenge konnte mittels des Lysispuffers, welcher eigentlich zur Probenvorbereitung im Rahmen der 2D-Gelektrophorese verwendet wird, extrahiert werden. Die weitere Aufreinigung und Charakterisierung des so gewonnenen Proteingemisches erfolgte über eine Proteintrennungen mittels der eindimensionalen (1D) SDS-Gelelektrophorese der 2D-Gelelektrophorese. Die Detektion der PC-positiven Proteinbande im 1D-Gel, bzw. des PC-positiven Spots nach 2D-Gelelektrophorese erfolgte mit dem PC-spezifischen monoklonalen Antikörper (mAK) TEPC-15 in den jeweils im Anschluss an die gelelektrophoretischen Proteintrennungen durchgeführten Westernblots.Es zeigte sich, dass das PC-modifizierte Protein relativ basisch ist und ein apparentes Molekulargewicht von ca. 52 kD aufweist. Weitere Analysen der einzelnen Entwicklungsstadien von S. mansoni zeigten, dass es sich um ein stadienspezifisch exprimiertes Antigen handelt, da die stärksten PC-positiven Banden im Westernblot bei Proteinen von Adultegeln und Eiern nachzuweisen waren. Extrakte von Schistosomula und Cercarien wiesen allenfalls geringe Mengen an PC-modifizierten Proteinen auf. Eine Identifizierung und weitere Charakterisierung des isolierten 52 kDa-Proteins durch proteolytischen Verdau und weiterführende Analysen mittels MALDI-TOF-MS war aufgrund der aktuell unzureichenden Datenlage nicht möglich. Eine Bindung des PC-Substituenten über ein N-Glykan des Proteins scheint aufgrund der nach PNGase-A- und PNGase F-Behandlung erhaltenen Resultate weitgehend ausgeschlossen zu sein. Weiterer Schwerpunkt dieser Arbeit ist zudem die Lokalisation PC-substituierter Strukturen im Bereich des S. mansoni-Adultegels sowie des Eies. Es konnte gezeigt werden, dass im Bereich der Gonaden weiblicher Adultegel, der Eier und in dem das Ei umgebende Granulomgewebe PC-positive Strukturen vorhanden sind. Dies bestärkt zum einen die Hypothese, dass es sich um einen stadienspezifischen Prozess handelt und - im direkten Vergleich mit Analysen zum Vorkommen von Lex- und M2D3H-Epitopen - zum anderen, dass es sich bei diesen Proteinen um PC-modifizierte exkretorische Produkte handelt, welche im Rahmen der Immunevasion eine übergeordnete Rolle spielen könnten.
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