Bakterien müssen auf sich ständig ändernde Umweltbedingungen reagieren und ihr Transkriptom entsprechend anpassen können. Dies wird nicht nur durch die Regulation der Transkriptionsrate der RNAs, sondern auch durch die posttranskriptionelle Regulation erreicht. Da RNasen die Degradation und Prozessierung der unterschiedlichen RNA-Spezies katalysieren, spielen sie eine wichtige Rolle in der posttranskriptionellen Regulation. In dieser Arbeit wurde die RNase E-Mutante rneE.c.ts charakterisiert, die statt der endogenen RNase E aus R. sphaeroides, ein rne-Allel aus E. coli trägt, wodurch ein thermosensitives Enzym gebildet wird, welches bei einer Inkubation bei 42°C inaktiviert werden kann. Durch RNA- Sequenzierung und anschließende bioinformatische Analysen, konnten die Genom-weiten RNase E-Schnittstellen und die, in der Mutante angereicherten, 5´-Enden bestimmt werden. Dadurch konnte die Bedeutung der RNase E-abhängigen RNA-Reifung und des RNA- Umsatzes in unterschiedlichen mRNAs, rRNAs und sRNAs bestimmt werden. Eine phänotypische Charakterisierung der rneE.c.ts-Mutante im Vergleich zum Wildtyp zeigte, dass die Mutante unter phototrophen Bedingungen ein starkes Wachstumsdefizit aufwies, während dieser unter chemotrophen Bedingungen nicht beobachtet werden konnte. Des Weiteren konnte gezeigt werden, dass die RNase E-Mutante sensitiver gegenüber oxidativem Stress ist, als der Wildtyp. Neben den RNasen sind auch kleine nicht-kodierende RNAs, die die Expression ihrer Ziel-mRNAs regulieren können, an der posttranskriptionellen Regulation der Genexpression beteiligt. In früheren Studien konnten bereits die zwei sRNAs PcrZ und PcrX identifiziert werden, die jeweils Teil eines incoherent feed-forward loops sind und die Expression der Photosynthesegene regulieren können. In dieser Arbeit konnte mit asPcrL die erste antisense RNA identifiziert werden, die die Expression der Photosynthesegene in R. sphaeroides beeinflusst. asPcrL ist auf dem Gegenstrang des puf-Operons lokalisiert, welches unter anderem die Pigment-bindenden Proteine des Reaktionszentrums (pufLM) und des Lichtsammelkomplexes I (pufBA) kodiert. Dabei überspannt asPcrL das 5´-Ende von pufL und einen Teil der interzistronischen Region von pufAL. Eine Überexpression der asRNA führt zu einem Wachstumsdefizit unter phototrophen Bedingungen und zu einer Reduktion der für die Photosynthese benötigten Pigmente. Durch die direkte Bindung an ihre Ziel-mRNA pufL wird das pufBALMX-Fragment in vivo destabilisiert. In vivo und in vitro Experimente zeigen, dass die pufL-mRNA durch die RNase III in Abhängigkeit von asPcrL prozessiert wird. Da die Expression von asPcrL von denselben Proteinregulatoren wie das puf-Operon aktiviert wird, konnte mit asPcrL die dritte sRNA identifiziert werden, die Teil eines incoherent feed-forward loops ist und das fine-tuning der Expression der Photosynthesegene beeinflusst.
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