Die cephalen Seitenlinienneuromasten des Fisches Pantodon buchholzi enthalten ca. 20.000 Haarsinneszellen (HSZ). Diese hohe Zellzahlerlaubt es lebende HSZ aus dem Neuromastengewebe zu isolieren. Das Ziel der vorliegenden Studie war es das Cytoskelett dieser Zellenzu charakterisieren, da dieses, wie an HSZ höherer Vertebraten gezeigt werden konnte, an Signaltransduktionsprozessen beteiligt ist.Mithilfe von Immunfluoreszenzfärbungen und konfokaler Mikroskopie wurden dabei sechs verschiedene Proteine identifiziert und derenVorkommen und Lokalisation innerhalb der HSZ aufgeklärt. Zusätzlich konnte der morphologische Feinbau der isolierten Zellen unterVerwendung der Rasterelektronenmikroskopie untersucht und die Zelldimensionen bestimmt werden.
Die mit spezifischen Antikörpern nachgewiesenen Cytoskelettproteine Aktin, alpha-Aktinin, Bande 3 (AE1), Myosin, Spektrin und alpha-Tubulinzeigten folgende Verteilung innerhalb der isolierten HSZ: Aktin war im Haarbündel der Sinneszelle sowie ringförmig im Bereich der Zonula adhaerens (ZA) stark konzentriert. Innerhalb derCuticularplatte konnte dagegen nur eine schwache Anfärbung gesehen werden. Im Lateralbereich des Zellkörpers war ein punktförmigesMarkierungsmuster zu erkennen, was auf kurze Aktinfilamente in dieser Region hinweist. alpha-Aktinin war ausschließlich im Bereich um die Cuticularplatte (ZA-Region) als Ringstruktur detektierbar. Bande 3 (AE1)-Fluoreszenz konnte im Bereich der Cuticularplatte und als Ring um selbige nachgewiesen werden. Auch lateral im Bereichder Zellmembran und im gesamten Cytoplasma der HSZ waren Strukturen markiert. In einigen Zellen zeigten die Stereocilien und dasKinocilium schwache Fluoreszenz.
Myosin-Antikörper färbten die Cuticularplatte und deren Randbereiche (ZA-Region) sowie das Cytoplasma der HSZ. Auch der lateraleZellmembranbereich wies Fluoreszenz auf. Bei einigen Zellen konnte eine Markierung der Stereocilien, die im Spitzenbereich der größtenCilien verstärkt war, gesehen werden.
Die Anfärbung des Aktin-bindenden Proteins Spektrin umfasste die Cuticularplatte, den infracuticulären Raum und den Lateralbereich derZelle. Zusätzlich war der Zellkern von Spektrinstrukturen umgeben.
alpha-Tubulin konnte im Kinocilium und im Zellkörper als Mikrotubuli nachgewiesen werden. Hierbei fanden sich, netzwerkartig verlaufend,Mikrotubuli, die vom Cuticularplattenrand in die basalen Regionen der Zelle zogen. Dabei schienen die Tubulinfilamente auf denzellmembrannahen Bereich beschränkt zu sein und die Zelle mantelförmig zu umgeben. In der Cuticularplatte und den Stereocilien waralpha-Tubulin nicht nachweisbar.
Die Lokalisation bzw. Kolokalisation insbesondere von Aktin und Myosin aber auch anderer oben genannter Aktin-bindender Proteinezeigen Ähnlichkeiten zur Verteilung der Proteine in HSZ höherer Vertebraten und äusseren HSZ von Säugetieren. In genannten Zellenwerden diese Cytoskelettstrukturen für Adaptations- und Signaltransduktions-Prozesse sowie Motilitätsvorgänge verantwortlich gemacht.Die Ergebnisse der Studie legen die Schlussfolgerung nahe, dass ähnliche Prozesse bei HSZ der Seitenlinie verwirklicht sind.
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